Sulfotransferazy są enzymami odgrywającymi kluczową rolę w wielu procesach zachodzących w organizmach eukariotycznych, takich jak detoksykacja, metabolizm leków, czy regulacja hormonów. Aktywność sulfotransferaz polega na przenoszeniu grupy siarczanowej z uniwersalnego donora, jakim jest 5’-fosfosiarczan 3’-fosfoadenozyny (PAPS), na akceptor zawierający grupę hydroksylową lub aminową, tj. białka, glikany czy małe biomolekuły. Zmiana polarności biomolekuł, będąca wynikiem sulfurylacji, ma bezpośredni wpływ na ich aktywność biologiczną. Zaburzenia aktywności wspomnianych enzymów mogą być przyczyną poważnych chorób, m.in. choroby Parkinsona, hemofilii czy nowotworu piersi. Pomimo istotnej roli, jaką pełnią sulfotransferazy, mechanizm ich działania i regulacji ich aktywności pozostają niewyjaśnione. Dalsze badania sulfotransferaz mogą zostać znacząco ułatwione dzięki nowym narzędziom molekularnym, takim jak analogii uniwersalnego substratu (PAPS) oraz produktu (PAP). Na drodze syntezy chemicznej otrzymano 13 analogów PAPS i PAP, które zostały użyte w badaniach powinowactwa z modelowymi sulfotransferazami (SULT1A3oraz AtSOT18) oraz opracowano metodę opartą na zjawisku termoforezy, pozwalająca na wyznaczenie stałych dysocjacji kompleksów białko-ligand. Metoda ta, bazująca na znakowaniu białka w obrębie N-końcowej etykiety His-Tag, posłużyła zidentyfikowaniu związków silnie oddziałujących z sulfotransferazami, które w przyszłości będą zostaną użyte do opracowania sond fluorescencyjnych i złóż powinowactwa dla suflotransferaz.